Já parou para pensar como as pesquisas teóricas podem trazer contribuições práticas à sociedade?

Ronaldo Júnio de Oliveira formou-se em Física, mas sempre teve uma queda pela interdisciplinaridade. “Durante a graduação, fiz também disciplinas de programação, biologia, educação, artes e me dediquei a uma formação não linear”, conta.

Como físico, ele admite que gosta muito das Ciências da Vida, e como professor e pesquisador na Universidade Federal do Triângulo Mineiro (UFTM), participa de grupos e redes de pesquisa que se dedicam a investigações em biofísica molecular, em busca de soluções teóricas para problemas práticos.

“Os maiores desafios da ciência hoje estão relacionados à saúde, ao aumento da longevidade e à procura por qualidade de vida. Eu me interesso por pesquisas que tratam desses temas buscando inovações em biotecnologia, desenvolvendo novas teorias e modelos para favorecer técnicas experimentais”.

Dobra de proteínas

Tais pesquisas dedicam-se, por exemplo, ao estudo do processo de “dobra” de proteínas (do inglês protein folding, também traduzido como dobramento ou enovelamento de proteínas).

As proteínas e enzimas são sintetizadas em nossos organismos como uma sequência linear de aminoácidos, que sofrem um processo físico de enovelamento até sua estrutura funcional.

Esse é um processo natural do nosso organismo que, quando sofre alguma alteração (ou seja, deixa de funcionar corretamente), pode desencadear doenças neurodegenerativas, como o Alzheimer.

Leia sobre o Alzheimer na reportagem de capa da Minas Faz Ciência n. 71.

Para compreender as variáveis dos problemas que podem ocorrer no dobramento das proteínas, o pesquisador e seu grupo trabalham com simulações computacionais.

Segundo ele, os estados de transição do processo de dobramento são os mais críticos e podem levar à formação de intermediários agregados (veja a imagem abaixo). Nesse processo, há formação de fibras que, por sua vez, levam ao desenvolvimento de doenças degenerativas.

“Estudar essa reação do processo de dobramento é crucial para sabermos como inibir a formação desses agregados. Em uma pesquisa desse tipo, são muitas as especialidades envolvidas. Os biólogos caracterizam a proteína, os químicos desenvolvem fármacos, por exemplo… São diferentes abordagens para resolver um só problema”.

Múltiplas abordagens

Um estudo desenvolvido pelo professor investigou, especificamente, a chamada ‘doença da vaca louca’, a fim de verificar quais as regiões da proteína príon que começam a formar os estados críticos que levam aos agregados intermediários.

“Usamos métodos computacionais para identificar essas regiões de maior risco. É uma abordagem teórica que indica aos pesquisadores experimentais as regiões específicas de ação, agilizando todo o processo de pesquisa”, explica. O artigo foi submetido e está em fase de revisão para publicação em periódico internacional.

Outro artigo, também um trabalho teórico, inspira-se nas complexas teorias da mecânica quântica para descrever a cinética de enovelamento da proteína. A cinética é o ramo da física que trata da ação das forças nas mudanças de movimento dos corpos. O estudo utiliza uma teoria nova na história da física, bastante complicada, para propor uma equação mais simples para medir o tempo de dobramento da proteína.

Mas por que isso é importante?

Cada proteína se enovela (ou dobra) em diferentes escalas temporais, que vão de micro segundos até dias.

Para os pesquisadores que realizam experimentos e testes de laboratórios, saber esse tempo de dobra ajuda a caracterizar a proteína.

Se o tempo muda (em decorrência do desenvolvimento de uma doença, por exemplo), é mais fácil identificar que há um problema.

“Saber o tempo que uma proteína leva para sair de uma estrutura aberta e ir para uma estrutura fechada auxilia os pesquisadores experimentais também a otimizarem seus estudos. Calcular tempo é muito complicado em um experimento, são necessários artefatos caríssimos e poucos grupos realizam essas tarefas. Com nossos estudos em física teórica, ajudamos os experimentos a serem mais certeiros com um custo menor”.

O artigo na íntegra pode ser acessado no link https://doi.org/10.1016/j.physa.2017.10.021.

Problemas teóricos para soluções práticas

Essa interação entre pesquisadores teóricos e práticos é um tipo de parceria acadêmica cada vez mais incentivada por agências de fomento.

“O mercado pede pesquisas com esse direcionamento, é um caminho que busca inovação e solução de problemas aliando tecnologias de ponta com experimentos clássicos”, explica o professor.

Em outro de seus estudos, ele participou de um projeto sobre a doença de Chagas que ajudou a resolver, com bases teóricas, um problema de pesquisadores da área da Química.

“Muitas vezes, a parte experimental está avançada na pesquisa, mas chega em um problema que demanda cálculos, projeções, simulações para seguir adiante.

Nesse estudo da doença de Chagas, nosso auxílio foi no sentido de testar computacionalmente milhares de possibilidades para reduzir a necessidade de experimentos práticos”.

A pesquisa em questão tratava da busca pela redução da toxicidade de fármacos já existentes no combate ao parasita, o Trypanosoma cruzi.

Nesse caso, o estudo foi concluído com uma multiplicidade de técnicas experimentais e uma abordagem teórica de modelagem molecular, para prever os mecanismos de ação e interação dos fármacos.

“Os resultados foram bastante satisfatórios e inclusive indicam usos possíveis também no tratamento de outras doenças, como câncer, leishmaniose e até HIV”.

O artigo na íntegra pode ser acessado no link https://doi.org/10.1016/j.ejmech.2017.10.013.

Redes de colaboração

Para colher resultados tão favoráveis, é preciso trabalhar em conjunto.

Ronaldo destaca a importância do trabalho dos grupos de pesquisa em redes de colaboração nacionais e internacionais.

“O fortalecimento dessas redes e a busca por uma ciência mais colaborativa são a receita para a inovação e novas soluções na área de saúde”.

Para saber mais, acompanhe as atualizações do Laboratório de Biofísica Téorica e do Núcleo de Desenvolvimento de Compostos Bioativos (NDCBio).

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